Substâncias orgânicas de alto peso molecular, as proteínas representam mais de metade da matéria seca do protoplasma e são as principais responsáveis pela estrutura, consistência e elasticidade da célula -- unidade básica dos seres vivos. As enzimas, que controlam as reações químicas vitais, são proteínas.
Proteína é uma molécula orgânica constituída basicamente por cadeias de aminoácidos, compostos orgânicos que contêm o grupo amino (-NH2) no carbono vizinho ao carbono do grupo carboxila (-COOH). Cada proteína se caracteriza por uma única seqüência elementar de aminoácidos.
A molécula de proteína é formada por um ou mais filamentos de peptídeos, seqüência de aminoácidos que são essenciais para a personalidade química da proteína. Os vinte aminoácidos conhecidos podem ser encontrados em qualquer ordem, repetidos ou alternados. Cada ordem especial caracteriza uma determinada proteína. Os filamentos de aminoácidos que formam uma proteína não estão livres, mas ligados por pontes cruzadas de hidrogênio ou pontes entre átomos de enxofre, estas capazes de dar grande rigidez à proteína.
Na nutrição, as proteínas são essenciais à manutenção e crescimento da estrutura do corpo humano. São em geral cozidas antes de serem ingeridas, o que provoca a destruição das pontes de hidrogênio. A acidez gástrica desmancha as pontes de enxofre, de modo a facilitar a digestão enzimática.
Composição
Compostos macromoleculares formados de polipeptídeos, as proteínas contêm oxigênio, carbono, hidrogênio, nitrogênio e enxofre. A porcentagem de nitrogênio é aproximadamente de 16%, sendo que um grama de nitrogênio corresponde a 6,25% de proteína. Esse fator, embora não muito exato, é usado nas análises para calcular o teor em proteína de uma substância com base na porcentagem de nitrogênio nela existente. Algumas proteínas contêm também fósforo e iodo.
Em geral, as proteínas formam complexos que são chamados de proteínas conjugadas. Os grupos que se combinam às proteínas são denominados grupos prostéticos. Quando as proteínas se combinam com ácidos nucléicos são nucleoproteínas e constituem o material existente no núcleo das células. As mucoproteínas são proteínas combinadas a carboidratos, tais como polissacarídeos e hexosaminas. As lipoproteínas são as proteínas unidas a lipídios e existem no soro sangüíneo e no cérebro. As proteínas podem também se unir a metais (metaloproteínas) e flavinas (flavoproteínas). As que se combinam ao núcleo complexo das porfirinas que contém ferro, o denominado heme, constituem as cromoproteínas, as quais são assim chamadas por apresentarem coloração vermelha, como é o caso, por exemplo, da hemoglobina, da mioglobina e dos citocromos.
Propriedades
As principais propriedades das proteínas são: o comportamento em relação aos ácidos e às bases; a migração no campo elétrico (funcionam como eletrólitos); a solubilidade na água e nas soluções aquosas de sais; o peso molecular e a forma das moléculas.
Compostas de aminoácidos, as proteínas se comportam como anfólitos, isto é, funcionam como ácidos ou bases. Como eletrólitos migram num campo elétrico em direção oposta à da carga da molécula, que é influenciada pelo pH (concentração de íons H+) do meio. Essa migração pode ser medida por métodos eletroforéticos. A separação das proteínas por eletroforese é uma das técnicas mais usadas e permite conhecer quantas frações existem na proteína, suas porcentagens e concentrações. O peso molecular das proteínas é elevado e pode variar de milhares até vários milhões. As formas são variáveis, da esférica até a de fibras longas.
Estruturas básicas
As moléculas de proteína são formadas de cadeias de polipeptídeos que obedecem a uma estrutura característica. A seqüência de aminoácidos nas cadeias polipeptídicas constitui o que se denomina estrutura primária. Os aminoácidos são unidos por ligações peptídicas e as cadeias podem dobrar-se, formando uma espiral em hélice. Uma volta completa da espiral é constituída de quatro resíduos de aminoácidos. Essa estrutura é denominada secundária. A estabilização das cadeias na hélice se deve principalmente às ligações de hidrogênio que ligam em geral dois átomos eletronegativos (nitrogênio e oxigênio) às ligações peptídicas (CONH) da cadeia de proteína. O dobramento das cadeias da hélice prevalece nas proteínas globulares, e ligações de enxofre da cisteína reforçam a estrutura, que neste caso recebe o nome de estrutura terciária.
Há outras ligações na estrutura terciária: iônicas, salinas, eletrostáticas, não-polares, dissulfeto e de Van der Waals. O fator principal para manter a estrutura helicoidal da cadeia é a presença de pontes de hidrogênio, que ocorrem quando o átomo de hidrogênio atua como ponte entre dois átomos eletronegativos como o oxigênio e o nitrogênio. Assim, os elétrons do oxigênio da carbonila de uma ligação peptídica interagem com o átomo de hidrogênio do grupo amina e unem os dois grupamentos.
Devido ao grande número de ligações de hidrogênio, a molécula se mantém mais estável. A evidência de que as proteínas apresentam essa estrutura helicoidal foi obtida, indiretamente, pelo exame com raios X, em que a difração dos átomos mostra figuras características de grupamentos espaçados regularmente. Quando os raios X, que têm comprimento de onda muito curto, atingem o átomo, eles se difratam, refletindo-se em proporção ao número de elétrons extranucleares do átomo. Os átomos mais pesados produzem mais difração do que os mais leves. Esse fato foi primeiramente observado com cristais que apresentam distribuição tridimensional da densidade eletrônica, com valores mais elevados no centro dos átomos e mais baixos ou nulos entre eles.
O estudo com raios X permitiu conhecer a estrutura espacial das proteínas globulares, isto é, a conformação da molécula que se conhece como estrutura quaternária. A composição, em aminoácidos, das cadeias da estrutura primária difere muito nas diversas proteínas. Devido a essas diferenças, as proteínas são classificadas em grupos e subgrupos de acordo com suas propriedades gerais, a composição química e a forma. Existem enormes diferenças entre proteínas do mesmo tipo mas de diferente procedência.
Classificação
As proteínas se dividem em fibrosas, globulares e conjugadas.
- As fibrosas são insolúveis em água e muito resistentes à digestão pelas enzimas proteolíticas. São exemplos típicos o colágeno, principal proteína do tecido conjuntivo; a elastina, dos tendões e tecidos elásticos; e a queratina, do cabelo, lã, unhas e chifres.
- As proteínas globulares são solúveis em água e compreendem todas as enzimas, as proteínas respiratórias e alguns hormônios. Os principais grupos de proteínas globulares são as albuminas, as globulinas, as histonas e as protaminas.
- As proteínas conjugadas são muito disseminadas no organismo, e a hemoglobina é uma das mais características.
As proteínas são fabricadas principalmente no fígado, se bem que todos os tecidos têm capacidade para formá-las, em menor escala. As proteínas do soro sangüíneo veiculam as substâncias recebidas pelo sangue e, pela sua pressão osmótica, regulam a entrada e a saída de água nos capilares sangüíneos.
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